Magnus Ehingers undervisning

Allt du behöver för A i Biologi, Kemi, Bioteknik, Gymnasiearbete m.m.

Bioteknik

Administration

Ett proteins funktion bestäms av dess struktur

Denaturering "förstör" proteiner och enzymer

När man steker ett ägg denatureras äggviteproteinet.Vitan i ett vanligt ägg består nästan helt av protein.

När man värmer på ägget, stelnar äggvitan

  • Proteinerna i äggvitan denatureras
  • Proteinernas nativa struktur förstörs

Även om man kyler på ägget, återfår det inte sin ursprungliga form.

  • Denatureringen är irreversibel

(Denatureringen kan dock vara reversibel, som är fallet med Ribonukleas A eller med DNA.)

När man denaturerar ett protein, kan det inte längre utöva sin ursprungliga funktion.

 

Slutsats

Ett proteins struktur är viktig för dess funktion.

DNA passar nästan precis in i ett restriktionsenzym

Restriktionsenzymer kan klyva DNA på mycket specifika ställen.

För att göra detta måste restriktionsenzymet passa in på precis det ställe i DNA-molekylen där det ska klippa.

I bilden nedan visas en (stereoskopisk) bild av en DNA-molekyl komplexbunden med restriktionsenzymet BamHI.

BamHI komplexbundet med DNA.BamHI komplexbundet med DNA.

Att titta på stereoskopiska bilder

Den här stereoskopiska bilden är gjord så, att den vänstra bilden ska ses av höger öga, och den högra ska ses av vänster öga.

För att lyckas med detta, korsa ögonen så att de två bilderna flyter samman till en. Då kan du se extra tydligt hur väl DNA-molekylen passar i enzymets ficka!

Om du tycker det är svårt, kan du prova att hålla upp ett finger ungefär mitt emellan ditt ansikte och bilden.

Titta först på fingret. Koncentrera dig sedan på bilden bortom fingret, utan att släppa fingret med blicken. Om du gör det rätt, kommer enzym-bilderna att flyta samman.

Lägg märke till två saker:

  1. Hur väl DNA-molekylen passar in i "fickan" i enzymet
  2. En "arm" av enzymet sträcker sig in från höger, över DNA-molekylen precis där enzymet klipper.

Om inte enzymets ficka hade passat så väl ihop med DNA-molekylen, hade det inte kunnat klippa där.

Slutsats

Struktur = funktion!

Hemoglobin ändrar form när syrgas binder in

Hemoglobin är det protein i blodet som transporterar syrgas

När en syrgasmolekyl (ljusblå) binder till hemgruppen (röd) i hemoglobinet, förändras hela proteinets struktur.När en syrgasmolekyl (ljusblå) binder till hemgruppen (röd) i hemoglobinet, förändras hela proteinets struktur. Hemoglobin är en homotetramer, d.v.s. det består av fyra identiska subenheter.

  • Varje subenhet kan binda en syrgasmolekyl

När en syrgasmolekyl har bundit till den första subenheten, förändras hela proteinets struktur.

  • Det blir då lättare för syre att binda till de andra tre subenheterna
  • Detta kallas positiv kooperativitet.

När en syrgasmolekyl lämnats av ute i kroppen, blir det därför också svårare för de tre andra subenheterna att behålla sina syrgasmolekyler.

Förändringen i hemoglobinet struktur gör att "lastning" och "lossning" av syrgas underlättas.

Myosin och aktin samverkar för att dra samman muskelnMyosin och aktin samverkar för att dra samman muskeln.

Slutsats

Strukturen påverkar funktionen!

Myosin och aktin

I muskler: Myosin drar i aktin, så att muskeln drar ihop sig

Myosinets struktur ändras, så att det hugger tag i och drar i aktinmolekylen

När myosinet utövar sin funktion, så förändras dess struktur

Slutsats

Struktur = funktion!

 

   

Också intressant: