Magnus Ehingers undervisning

Videogenomgång (flippat klassrum)

Proteinernas uppgifter

Molekylärgenetikens centrala dogm.

Proteiner består av långa kedjor av aminosyror.

Vad är ett protein?

En polymer av aminosyror. (Ibland ingår även prostetiska grupper.)

Man kan dela in proteiner i åtta grupper beroende på deras funktion:

Struktur och funktion

Tack vare enzymets specifika struktur passar DNA-molekylen precis rätt in i enzymet. Därför kan enzymet klippa DNA-molekylen i två bitar på exakt rätt ställe. Det som bestämmer ett proteins struktur är dess funktion.

• Specifik form ⇒ specifika molekyler passar i proteinet ⇒ specifika funktioner kan utföras.

Strukturproteiner

Bygger upp biologiska vävnader

• Ex. hår, hud, naglar, brosk, senor m.m.

Proteinets strukturnivåer

1. Primärstruktur

Primärstruktur = aminosyrasekvens

En del av primärstrukturen hos ett enzym som kallas alkoholdehydrogenas.

Peptidbindningen

I primärstrukturen sitter aminosyror ihop med en peptidbindning.

• En dipeptid bildas när två aminosyror kondenseras
  Aminosyrorna valin och alanin kondenseras och bildar dipeptiden Val-Ala. N-terminal (aminoterminal) är den ända av peptiden som slutar i en amingrupp (–NH₂) och C-terminal (karboxyterminal) är den ända som slutar i en karboxylgrupp (–COOH).
• Tripeptid: Tre aminosyror sammanfogade med peptidbindningar
• Oligopeptid: Fåtal aminosyror
• Polypeptid: Många aminosyror (= protein)

N-terminal och C-terminal

Den ena änden av en polypeptid kommer alltid att sluta i –NH₂.

• Denna ände kallas N-terminal eller aminoterminal.

Den andra änden av polypeptiden kommer alltid att sluta i –COOH.

• Denna ände kallas C-terminal eller karboxyterminal.

Vanligtvis skriver man peptider med N-terminal till vänster och C-terminal till höger (från N- till C-terminal). När proteinet tillverkas i translationen, görs det också från N-terminal till C-terminal.

2. Sekundärstruktur

Peptidkedjan kan vridas och vändas fram och tillbaka. Man har identifierat ett antal olika typer av strukturer. De viktigaste är α-helix och β-platta.

α-helix 

Består av en peptidkedja som vrider sig runt sig själv och bildar en skruv (helix). 

β-platta

Peptider som ligger parallellt med varandra bildar plattor. Dessa kallas för β-plattor.

Sekundärstrukturer: α-helixar (röda) och β-plattor (gula).

3. Tertiärstruktur

Tertiärstrukturen anger hur sekundärstrukturerna ligger i förhållande till varandra i tre dimensioner.

Tertiärstruktur.

4. Kvartärstruktur

Om ett protein består av två eller flera subenheter, har det också en kvartärstruktur. Den anger hur subenheterna ligger i förhållande till varandra i 3D. 

Alkoholdehydrogenas består av två peptidkedjor. Den ena kedjan har här färgats grön.

Hur hålls proteinerna samman?

α-helixar och β-plattor hålls samman med vätebindningar. Vätet som binder till kväve i en peptidbindning binder till syret i en annan peptidbindning. 

α-helixen hålls samman med vätebindningar (streckade). β-plattan hålls också samman med vätebindningar (streckade).

Tertiärstrukturer hålls samman med disulfidbryggor och intermolekylära bindningar: Hydrofoba interaktioner (van der Waals-bindningar), "jonbindningar"/dipol-dipol-bindningar och vätebindningar.

Proteiner hålls samman med intermolekylära krafter.

Denaturering av proteiner

Proteinets nativa form (”ursprungliga” 3D-struktur) förstörs: Peptidkedjan "vecklas ut".

Kan ske på grund av:

• Upphettning
• Förändring av pH
• Tillsats av reducerande/oxiderande ämnen

Oftast irreversibel (går ej att få tillbaka den nativa formen).

När ägget kokas stelnar (koagulerar) äggvitan på grund av att proteinerna i den denatureras. Även om man stoppar in ägget i kylen igen fortsätter vitan att vara stel. Denatureringen är alltså irreversibel.