Magnus Ehingers undervisning

Videogenomgång (flippat klassrum)

Proteinernas uppgifter

Molekylärgenetikens centrala dogm. Vad är ett protein?

En polymer av aminosyror. (Ibland ingår även prostetiska grupper.)

Proteiner består av långa kedjor av aminosyror.

Man kan dela in proteiner i åtta grupper beroende på deras funktion (boken vill visserligen dela in dem i bara två, men det är ingen bra idé!):

1. Enzymer
2. Transportproteiner
3. Näringsproteiner
4. Rörelseproteiner
5. Strukturproteiner
6. Försvars-/attackproteiner
7. Regulatoriska proteiner
8. Övriga proteiner

Av alla proteintyper ska vi framför allt fokusera på två: Enzymer och Strukturproteiner ("fiberproteiner")

Strukturproteiner

Bygger upp biologiska vävnader

• Ex. hår, hud, naglar, brosk, senor m.m.

Enzym

Protein, som katalyserar en specifik reaktion

"Globulära"

Vad bestämmer ett proteins funktion?

Strukturen!

1. Primärstruktur
   • = Aminosyrasekvensen
2. Sekundärstruktur
   • α-helix
   • β-plattor
3. Tertiärstruktur
4. Kvartärstruktur

Primärstrukturen

I translationen (på den här länken finns det en fin animering av translationen, och på den här länken finns en förklaring av den) kopplas aminosyror samman till en lång kedja. En lång kedja av aminosyror kallas en polypeptid.

En del av primärstrukturen hos ett enzym som kallas alkoholdehydrogenas.

Peptidbindningen

När två aminosyror kondenseras bildas en peptidbindning:

Peptidbindningen är markerad i ljusblått. R₁ och R₂ är aminosyrornas sidogrupper.

Två aminosyror som sitter ihop bildar en dipeptid. Tre bildar en tripeptid, fyra en tetrapeptid o.s.v. En oligopeptid består av ett "fåtal" sammansatta aminosyror och en polypeptid av "många". 

N-terminal och C-terminal

Den ena änden av en polypeptid kommer alltid att sluta i –NH₂.

• Denna ände kallas N-terminal eller aminoterminal.

Den andra änden av polypeptiden kommer alltid att sluta i –COOH.

• Denna ände kallas C-terminal eller karboxyterminal.

Vanligtvis skriver man peptider med N-terminal till vänster och C-terminal till höger (från N- till C-terminal). När proteinet tillverkas i translationen, görs det också från N-terminal till C-terminal.

Sekundärstrukturer

Peptidkedjan kan vridas och vändas fram och tillbaka. Man har identifierat ett antal olika typer av strukturer. De viktigaste är α-helix och β-platta.

α-helix 

Består av en peptidkedja som vrider sig runt sig själv och bildar en skruv (helix). 

β-platta

Peptider som ligger parallellt med varandra bildar plattor. Dessa kallas för β-plattor.

Sekundärstrukturer: α-helixar (röda) och β-plattor (gula).

Tertiärstruktur

Tertiärstrukturen anger hur sekundärstrukturerna ligger i förhållande till varandra i tre dimensioner.

Tertiärstruktur.

Kvartärstruktur

Om ett protein består av två eller flera subenheter, har det också en kvartärstruktur. Den anger hur subenheterna ligger i förhållande till varandra i 3D. 

Alkoholdehydrogenas består av två peptidkedjor. Den ena kedjan har här färgats grön.

Hur hålls proteinerna samman?

α-helixar och β-plattor hålls samman med vätebindningar. Vätet som binder till kväve i en peptidbindning binder till syret i en annan peptidbindning. 

α-helixen hålls samman med vätebindningar (streckade). β-plattan hålls också samman med vätebindningar (streckade).

Tertiärstrukturer hålls samman med disulfidbryggor och intermolekylära bindningar: Hydrofoba interaktioner (van der Waals-bindningar), "jonbindningar"/dipol-dipol-bindningar och vätebindningar.

Proteiner hålls samman med intermolekylära krafter.