Kryoelektronmikroskopbild av proteinet GroEL, som krävs för att många andra protein ska kunna vecka sig på rätt sätt. En riktigt kall upptäckt – eller kanske ska man snarare säga uppfinning – är grunden till nobelpriset i Kemi 2017. Det går i år till Jacques Dubochet (Schweiz), Joachim Frank (USA) och Richard Henderson (Storbritannien) för "utveckling av kryoelektronmikroskopi för högupplösande strukturbestämning av biomolekyler i lösning".
För att kunna förstå hur ett protein fungerar, måste man veta hur dess struktur ser ut. Men proteiner är så små att det inte går att se hur de ser ut i vanliga ljusmikroskop. Istället måste man använda sig av andra tekniker.
En teknik är röntgenkristallografi, där man låter proteiner vara i en vattenlösning där vattnet sakta avdunstar. Då bildas det – om man har tur! – en proteinkristall, som man kan belysa med röntgenstrålar. Då får man ett särskilt så kallat diffraktionsmönster, med vars hjälp man kan räkna ut proteinets struktur.
Proteiner som sitter bundna i cellens membran är dock notoriskt svåra att kristallisera. Det årets nobelpristagare har gjort är att de har utvecklat en annan typ av mikroskopi (elektronmikroskopi) för att studera proteiner. Problemet med elektronmikroskopi är bara att elektronstrålen som används har så hög energi att proteinerna i provet förstörs. Genom att kyla ner sina prover kraftigt (det är därifrån förledet "kryo-" kommer) lyckades forskarna ändå med konststycket att ta elektronmikroskopbilder av sina prover, och så var kryoelektronmikroskopin född!
